Semua Fungsi Gen
Biologi KankerPanduan Landasan

Regulator Apoptosis

Apoptosis — kematian sel terprogram — adalah mekanisme penekan tumor utama pada sel, menghilangkan sel-sel dengan kerusakan DNA yang tidak dapat diperbaiki, mutasi onkogenik, atau sinyal yang menyimpang. Jalur apoptosis intrinsik (mitokondria) diatur oleh keseimbangan dinamis antara protein keluarga BCL2 anti-apoptosis (BCL2, BCL-XL, MCL1) dan protein pro-apoptosis (BAX, BAK, BIM, PUMA, NOXA). Sel-sel kanker mengeksploitasi keseimbangan ini dengan kecanggihan yang luar biasa: ekspresi BCL2 yang berlebihan, amplifikasi MCL1, mutasi p53, dan hiperaktivasi AKT masing-masing mengarahkan skala menuju kelangsungan hidup, seringkali menciptakan ketergantungan yang dapat ditargetkan pada protein anti-apoptosis tertentu.

Jawaban Cepat

Keputusan untuk menjalani apoptosis intrinsik dibuat di membran mitokondria luar (OMM). Protein keluarga BCL2 anti-apoptosis (BCL2, BCL-XL, MCL1) menyita protein pro-apoptosis dalam alur pengikatan BH3 hidrofobiknya. Ketika sinyal stres melebihi ambang batas, protein khusus BH3 (BIM, PUMA, BAD, NOXA) membebani kapasitas sekuestrasi BCL2/BCL-XL, sehingga BAX/BAK mengalami oligomerisasi dan membentuk pori-pori di OMM. Permeabilisasi membran luar mitokondria (MOMP) ini melepaskan sitokrom c, memicu pembentukan apoptosom dan aktivasi kaskade caspase – pintu satu arah menuju penghancuran sel.

Ikhtisar Mekanisme

Keputusan untuk menjalani apoptosis intrinsik dibuat di membran mitokondria luar (OMM). Protein keluarga BCL2 anti-apoptosis (BCL2, BCL-XL, MCL1) menyita protein pro-apoptosis dalam alur pengikatan BH3 hidrofobiknya. Ketika sinyal stres melebihi ambang batas, protein khusus BH3 (BIM, PUMA, BAD, NOXA) membebani kapasitas sekuestrasi BCL2/BCL-XL, sehingga BAX/BAK mengalami oligomerisasi dan membentuk pori-pori di OMM. Permeabilisasi membran luar mitokondria (MOMP) ini melepaskan sitokrom c, memicu pembentukan apoptosom dan aktivasi kaskade caspase – pintu satu arah menuju penghancuran sel.

Jalur Apoptosis Intrinsik

Stres Seluler / Kerusakan DNABIM · PUMA · NOXAprotein khusus BH3BAX / BAKefektor pembentuk poriSitokrom cpelepasan mitokondriaApaf-1 · Caspase-9apoptosomCaspase-3/7kematian selBCL2 / BCL-XLanti-apoptosis
kinase / pensinyalanonkogenpenekan tumorkeluaran selulermenghambat

Jalur Langkah demi Langkah

1
BCL2-Family Rheostat di Mitokondria

BCL2 anti-apoptosis, BCL-XL, dan MCL1 menempati OMM melalui heliks transmembran terminal-C. Alur pengikatan BH3 hidrofobiknya menyerap monomer BAX pro-apoptosis dan protein khusus BH3 (BIM, PUMA, BAD, NOXA), mencegah pembentukan pori mitokondria secara spontan.

2
Sinyal Stres Memperkuat Protein Khusus BH3

Kerusakan DNA mendorong transkripsi PUMA (BBC3) dan NOXA (PMAIP1) yang dimediasi p53. Penarikan faktor pertumbuhan mengurangi fosforilasi BAD yang dimediasi AKT, melepaskan BAD aktif. Aktivasi onkogen (MYC) meningkatkan regulasi transkripsi BIM. Protein khusus BH3 ini melebihi kapasitas pengikatan BCL2/BCL-XL.

3
Aktivasi BAX/BAK dan MOMP

Protein khusus BH3 yang tidak terserap dan protein 'aktivator' (tBID, BIM) secara langsung menghubungi BAX dan BAK, menginduksi perubahan konformasi yang mengekspos domain transmembrannya. BAX/BAK melakukan oligomerisasi menjadi pori-pori lipid di OMM - permeabilisasi membran luar mitokondria (MOMP) - sebuah komitmen yang tidak dapat diubah terhadap apoptosis.

4
Pelepasan Sitokrom c dan Apoptosom

MOMP melepaskan sitokrom c, SMAC/DIABLO, HTRA2/Omi, dan AIF dari ruang antarmembran. Sitokrom c mengikat APAF1, yang (dengan dATP) mengalami oligomerisasi menjadi roda heptamerik — apoptosom. Apoptosome merekrut dan mengaktifkan pro-caspase-9.

5
Eksekusi Kaskade Caspase

Caspase-9 aktif membelah dan mengaktifkan efektor caspase-3 dan -7. Caspase-3 membelah >500 substrat seluler termasuk PARP1, lamins, β-actin, dan CAD (caspase-activated DNase). CAD memecah DNA inti pada penghubung internukleosom, menghasilkan tangga DNA karakteristik apoptosis.

6
Penggantian Kelangsungan Hidup yang Dimediasi AKT

AKT yang aktif secara konstitutif memfosforilasi BAD (Ser136), mempertahankan sekuestrasi BAD–14-3-3 dan mencegah perpindahan BCL2. AKT juga mendegradasi p53 melalui MDM2, menekan transkripsi PUMA dan NOXA. Oleh karena itu, hilangnya PTEN menciptakan resistensi apoptosis yang besar melalui aktivitas AKT konstitutif.

Relevansi Penyakit

Beberapa keganasan hematologi sangat bergantung pada BCL2 karena protein pro-apoptosis diasingkan di dekat ambang kematian mitokondria. Tumor lain lebih bergantung pada MCL1, BCL-XL atau beberapa protein sekaligus, dan ekspresi tidak secara otomatis menunjukkan ketergantungan. Hilangnya TP53 dapat mengubah apoptosis yang disebabkan oleh stres dalam beberapa konteks tetapi tidak membuat semua tumor mutan TP53 resisten terhadap kemoterapi.

Implikasi Terapi

Venetoclax adalah tiruan BH3 yang diarahkan BCL2 dengan penggunaan berlabel FDA saat ini pada populasi CLL/SLL tertentu dan, dalam kombinasi, populasi AML yang baru didiagnosis; itu tidak disetujui FDA untuk multiple myeloma. Pembuatan profil BH3 mengukur respons mitokondria terhadap peptida tertentu dan terutama merupakan penelitian dan uji translasi daripada prediktor klinis universal. Agen yang menargetkan MCL1, BCL-XL atau beberapa protein anti-apoptosis tetap spesifik untuk indikasi dan uji coba.

Pertanyaan Umum

Apa itu MOMP dan mengapa apoptosis tidak bisa kembali lagi?

MOMP (permeabilisasi membran luar mitokondria) adalah pembentukan pori-pori BAX/BAK pada membran luar mitokondria. Setelah MOMP terjadi, sitokrom c dilepaskan dan apoptosom berkumpul secara ireversibel. Bahkan jika caspase dihambat setelah MOMP, sel mengalami kematian yang tidak bergantung pada caspase melalui AIF dan EndoG. Hal ini menjadikan MOMP sebagai peristiwa komitmen apoptosis yang tidak dapat diubah.

Mengapa sel yang mengekspresi MYC secara berlebihan membutuhkan BCL2 untuk bertahan hidup?

Ekspresi berlebih MYC secara paradoks mengaktifkan program apoptosis sebagai perlindungan penekan tumor — melalui stabilisasi p53 yang dimediasi ARF dan peningkatan regulasi BIM langsung. Agar sel-sel kanker yang digerakkan oleh MYC dapat bertahan dari apoptosis yang diinduksi onkogen ini, mereka harus memperoleh ekspresi berlebih BCL2, kehilangan p53, atau amplifikasi MCL1 untuk menekan kaskade apoptosis, yang menjelaskan terjadinya perubahan MYC dan BCL2 pada limfoma sel B yang agresif.

Bagaimana cara kerja venetoclax begitu cepat pada beberapa pasien?

Venetoclax bekerja secara instan karena secara langsung menempati alur hidrofobik BCL2, melepaskan protein khusus BH3 yang sudah dimuat sebelumnya (khususnya BIM) yang sudah terikat pada BCL2 dalam sel tumor prima. Pada CLL yang sangat bergantung pada BCL2, mitokondria 'siap menghadapi kematian' - jenuh dengan protein pro-apoptosis yang terikat - hanya memerlukan perpindahan sumbat BCL2 untuk memicu pelepasan sitokrom c secara instan dan aktivasi caspase.

Jelajahi Gen Kunci

Artikel Terkait

Jelajahi Fungsi Gen Lainnya

Lihat semua Fungsi Gen

Referensi

  1. 1Czabotar PE, dkk. (2014). Pengendalian apoptosis oleh keluarga protein BCL-2: implikasi terhadap fisiologi dan terapi. Biol Sel Nat Rev Mol. PubMed 24452072
  2. 2Tait SW, Hijau DR (2010). Mitokondria dan kematian sel: permeabilisasi membran luar dan seterusnya. Biol Sel Nat Rev Mol. PubMed 20981003
  3. 3Delbridge AR, dkk. (2016). Tiga puluh tahun BCL-2: menerjemahkan penemuan kematian sel menjadi terapi kanker baru. Nat Rev Kanker. PubMed 29140520
  4. 4Bhola PD, Bhatt DL, dkk. (2019). Venetoclax dalam kombinasi dengan agen hipometilasi: bukti klinis dan dasar pemikiran biologis. Leukimia. PubMed 26361258