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HER2 Función genética

Receptor 2 del factor de crecimiento epidérmico humano (ERBB2)

ProteínaCuradoOncogenes

Descripción general

La amplificación de HER2 produce homodímeros y heterodímeros constitutivamente activos (preferiblemente con ERBB3) que impulsan PI3K/AKT y MAPK/ERK sin ligando, lo que ocurre en ~20% de los cánceres de mama y ~15% de los cánceres gástricos. Trastuzumab transformó los resultados del cáncer de mama HER2+ (la supervivencia a 5 años ahora es >90%). Trastuzumab deruxtecan (T-DXd), que transporta 8 moléculas inhibidoras de la topoisomerasa I por anticuerpo, extiende el beneficio a la categoría baja de HER2 (IHC 1+ o 2+/FISH-), transformando ~40% de los cánceres de mama en una nueva categoría procesable. La resistencia al trastuzumab surge a través de mutaciones PIK3CA/pérdida de PTEN, enmascaramiento del epítopo MUC4 y truncamiento de p95-HER2; El efecto espectador de T-DXd supera la mayoría de los mecanismos de resistencia a trastuzumab.

Mecanismo molecular

Resumen del mecanismo

HER2 carece de un ligando conocido y preferentemente señala como un compañero heterodímero. La amplificación produce una densidad de receptor de superficie suficiente para la homodimerización constitutiva independiente del ligando, impulsando PI3K/AKT y MAPK sin aporte de factor de crecimiento.

Mecanismo paso a paso

1

En las células amplificadas con HER2, la densidad del receptor en la superficie celular aumenta entre 10 y 30 veces. En concentraciones elevadas, HER2 forma espontáneamente homodímeros mediante colisión estocástica o se heterodimeriza con EGFR, HER3 o HER4 al unirse el ligando al receptor asociado.

2

El dominio quinasa HER2 actúa exclusivamente como un "activador" en el dímero de quinasa asimétrico, fosforilando a la quinasa asociada ("receptor"). HER2 carece de capacidad de autofosforilación intrínseca; activa a su compañero para que a cambio sea fosforilado.

3

HER3 (quinasa muerta) es el socio heterodímero de HER2 preferido. HER2 activa HER3, que luego recluta PI3K directamente a través de sus 6 motivos YXXM, creando una potente señalización PI3K/AKT/mTOR sin necesidad de proteínas adaptadoras.

4

Los homodímeros HER2 y los heterodímeros HER2/EGFR activan la cascada RAS/MAPK a través de GRB2/SHC/SOS, impulsando la expresión de ciclina D1 y la entrada al ciclo celular.

5

Trastuzumab se une al dominio extracelular IV de HER2, bloqueando estéricamente la exposición del brazo de dimerización y evitando que HER2 actúe como una quinasa activadora. Además, trastuzumab recluta células NK a través de ADCC y promueve la internalización y degradación del receptor HER2.

6

Trastuzumab deruxtecan (T-DXd) une una carga útil de inhibidor de la topoisomerasa I (DXd) a un anticuerpo anti-HER2. La internalización de células dirigidas a HER2 proporciona altas concentraciones intracelulares de DXd, lo que permite un efecto espectador que mata las células tumorales vecinas con bajo contenido de HER2.

Reguladores aguas arriba

EGFR/HER3/HER4 (heterodimerización)

Los receptores asociados unidos a ligando impulsan la transfosforilación de HER2 a través del mecanismo de dímero quinasa asimétrico

MUC4 / MUC16

Proteger estéricamente a HER2 de la unión de trastuzumab; promover la activación constitutiva

SRC quinasa

Fosforila HER2 Tyr877, promoviendo la actividad quinasa independientemente de la dimerización

Objetivos posteriores

PI3K (a través de HER3 YXXM)

Supervivencia y proliferación de AKT/mTOR

GRB2/RAS/MAPK

Proliferación impulsada por ERK, ciclina D1

STAT3/STAT5

BCL-XL antiapoptótico, expresión de MCL1

Modificaciones postraduccionales clave

Autofosforilación/transfosforilación
Tyr1221/1222, Tyr1248

Acoplamiento de GRB2 y SHC; Activación de la vía MAPK

Fosforilación
Tyr1196 (interacción HER3)

reclutamiento de PI3K mediado por HER3; señal de supervivencia dominante

Escisión / muda
Dominio extracelular de HER2 (ADAM10/17)

Libera p95-HER2 (fragmento de membrana truncado); resistente a trastuzumab

Mecanismo de enfermedad

La amplificación de HER2 ocurre en ~20% de los cánceres de mama y ~10% de los cánceres gástricos/GEJ. Antes del trastuzumab, el cáncer de mama HER2+ tenía ~50% de supervivencia a cinco años; Los regímenes actuales dirigidos a HER2 (trastuzumab, pertuzumab, T-DM1, T-DXd) logran >90% de supervivencia a 5 años en la enfermedad en etapa temprana. T-DXd (ensayos 'HER2-low') ha ampliado la terapia dirigida a HER2 a tumores que antes se consideraban HER2 negativos.

Referencias de bases de datos

Vías clave

  • ·Señalización ERBB/HER2
  • ·Señalización PI3K-AKT
  • ·Señalización MAPK
  • ·Mecanismos del conjugado anticuerpo-fármaco

Asociaciones de enfermedades

  • ·Cáncer de mama HER2 positivo
  • ·Cáncer de mama con niveles bajos de HER2
  • ·Cáncer gástrico/UEJ
  • ·Adenocarcinoma de pulmón (inserciones del exón 20 de HER2)

Actividad Investigadora

HER2 es un objetivo estudiado activamente: aproximadamente 1000+ ensayos clínicos que lo mencionan actualmente se están reclutando en ClinicalTrials.gov. La actividad de los ensayos refleja el interés de la investigación, no un beneficio comprobado: los diseños, los criterios de valoración y las poblaciones varían ampliamente.

Seguimiento de los ensayos de HER2

Ensayos oncológicos nuevos y modificados, resumidos en lenguaje sencillo cada día.

Socios Funcionales

EGFRERBB3PIK3CAPTENGRB7MUC4

Preguntas comunes sobre HER2

¿Qué es la sobreexpresión de HER2 en el cáncer de mama?

La amplificación del gen HER2 conduce a la sobreexpresión del receptor en la superficie de la célula tumoral, formando homodímeros y heterodímeros constitutivamente activos que envían señales a través de PI3K/AKT y MAPK sin requerir unión al ligando. La amplificación de HER2 ocurre en ~20% de los cánceres de mama.

¿Es agresivo el cáncer de mama HER2 positivo?

El cáncer de mama HER2 positivo fue históricamente agresivo y con mal pronóstico, pero las terapias dirigidas a HER2 han transformado los resultados. Las tasas de supervivencia a cinco años para el cáncer de mama temprano HER2 positivo ahora superan el 90 % con trastuzumab, pertuzumab y T-DM1, en comparación con ~50 % en la era previa al trastuzumab.

¿Cómo funciona el trastuzumab (Herceptin)?

Trastuzumab se une al dominio extracelular IV de HER2, bloqueando la señalización posterior, promoviendo la internalización y degradación del receptor y reclutando células asesinas naturales a través de la citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos (ADCC). La combinación de bloqueo de señalización directa y activación inmune explica su eficacia clínica.

¿Se puede atacar HER2 en otros cánceres además del cáncer de mama?

La evidencia dirigida a HER2 y las indicaciones regulatorias difieren sustancialmente según el tipo de tumor y la definición del biomarcador: la amplificación, la sobreexpresión, la mutación y 'HER2-low' no son intercambiables. Un resultado de cáncer de mama o gástrico no debe copiarse en cáncer colorrectal, de pulmón o biliar sin verificar la etiqueta, la prueba y el régimen específicos del tumor actual.

¿Cuál es la diferencia entre el cáncer de mama HER2 positivo, HER2 bajo y HER2 cero?

El estado de HER2 se califica tradicionalmente mediante inmunohistoquímica (IHC 0–3+) y amplificación FISH: HER2 positivo es IHC 3+ o IHC 2+/FISH amplificado (~20 % de los cánceres de mama). HER2-low es IHC 1+ o IHC 2+/FISH no amplificado (~40 a 50 % de los cánceres de mama); anteriormente se trataba como HER2 negativo y no era elegible para la terapia dirigida a HER2. Trastuzumab deruxtecan (T-DXd), un conjugado anticuerpo-fármaco que porta 8 moléculas de inhibidor de la topoisomerasa I por anticuerpo, mostró una actividad sustancial en la enfermedad con HER2 bajo (DESTINY-Breast04, HR 0,64 para PFS), transformando la categoría HER2 bajo de una distinción biológica sin implicación de tratamiento a una categoría clínicamente procesable.

¿En qué se diferencia trastuzumab deruxtecan (T-DXd) de trastuzumab y T-DM1?

Los tres son conjugados anticuerpo-fármaco (ADC) basados ​​en trastuzumab que administran una carga útil citotóxica a las células que expresan HER2, pero difieren críticamente en la relación fármaco-anticuerpo y el mecanismo de carga útil. Trastuzumab no lleva ninguna carga citotóxica (anticuerpo puro: ADCC y bloqueo de señalización únicamente). T-DM1 (ado-trastuzumab emtansina) transporta ~3,5 moléculas de DM1 (inhibidor de microtúbulos) por anticuerpo a través de un conector estable. T-DXd transporta ~8 moléculas de DeruxTecan (inhibidor de la topoisomerasa I, similar al irinotecán) por anticuerpo a través de un conector escindible: la alta carga de fármaco y el conector escindible permiten un "efecto espectador" en el que la carga útil liberada mata las células tumorales adyacentes con HER2 bajo o HER2 negativo. Este efecto espectador es el motivo por el cual T-DXd es activo incluso en la enfermedad con niveles bajos de HER2.

¿Qué causa la resistencia a trastuzumab en el cáncer de mama HER2 positivo?

La resistencia a trastuzumab surge a través de varios mecanismos: (1) la activación de la vía PI3K/AKT mediante mutaciones PIK3CA o pérdida de PTEN evita la dependencia de la señalización de HER2 y es el mecanismo más común (~30 a 40% de los tumores resistentes); (2) la sobreexpresión de mucina MUC4 enmascara estéricamente el epítopo del dominio II de HER2 al que se une trastuzumab, evitando el contacto con los anticuerpos; (3) el truncamiento de p95-HER2 elimina el dominio extracelular de unión a trastuzumab, dejando un fragmento transmembrana constitutivamente activo; (4) La sobreexpresión del correceptor EGFR o MET proporciona señalización RTK paralela. Pertuzumab (que bloquea la dimerización de HER2-HER3), T-DM1 y T-DXd superan la mayoría de estos mecanismos de resistencia al explotar diferentes sitios de unión de HER2 o al administrar carga útil directamente a las células que expresan HER2.

Las respuestas se basan en literatura revisada por pares de PubMed y bases de datos genéticas seleccionadas. Lea nuestra guía completa sobre la función genética →

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