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Voie de signalisation PI3K/AKT/mTOR

La voie PI3K/AKT/mTOR intègre des signaux de facteurs de croissance, de nutriments et d'énergie pour réguler la survie, la croissance et le métabolisme cellulaires. Le cancer peut augmenter le débit de la voie au niveau de différents nœuds : les mutations du point chaud PIK3CA peuvent activer la sous-unité catalytique p110α, la perte de PTEN peut réduire l'élimination du signal lipidique PIP3, AKT1 E17K peut modifier le recrutement membranaire et les altérations du récepteur ou du RAS peuvent fournir une entrée en amont. Ces événements convergent en partie, mais ils ne sont pas biologiquement ou cliniquement interchangeables.

Réponse rapide

L'activation RTK recrute l'hétérodimère PI3Kα (p110α – p85) dans la membrane, où p110α phosphoryle PIP2 → PIP3. PTEN s'oppose à cette réaction en déphosphorylant PIP3 → PIP2. PIP3 recrute AKT via son domaine PH ; PDK1 phosphoryle AKT Thr308 et mTORC2 phosphoryle Ser473 pour une activation complète de l'AKT. AKT phosphoryle ensuite> 100 substrats - y compris TSC2 (activant mTORC1), MDM2 (dégradant p53), BAD (bloquant l'apoptose) et GSK3β (stabilisant MYC) - créant un lien central de prolifération et de survie.

Présentation du mécanisme

L'activation RTK recrute l'hétérodimère PI3Kα (p110α – p85) dans la membrane, où p110α phosphoryle PIP2 → PIP3. PTEN s'oppose à cette réaction en déphosphorylant PIP3 → PIP2. PIP3 recrute AKT via son domaine PH ; PDK1 phosphoryle AKT Thr308 et mTORC2 phosphoryle Ser473 pour une activation complète de l'AKT. AKT phosphoryle ensuite> 100 substrats - y compris TSC2 (activant mTORC1), MDM2 (dégradant p53), BAD (bloquant l'apoptose) et GSK3β (stabilisant MYC) - créant un lien central de prolifération et de survie.

Voie PI3K/AKT/mTOR

RTK / KRASactivateur amontPI3K-p110αPIK3CAPIP3AKTAKT1 · AKT2 · AKT3mTORC1PTENS6K1→ Retour d'information IRS-14EBP1traductionnégatifretour d'information
kinase / signalisationoncogènesuppresseur de tumeursortie cellulaireinhibe

Parcours étape par étape

1
Activation RTK de PI3Kα

Les RTK liés au ligand (EGFR, HER2, IGF1R) phosphorylent les résidus tyrosine qui recrutent les domaines p85 SH2, soulageant ainsi l'inhibition de p110α médiée par p85. Simultanément, GTP-KRAS lie directement p110α RBD, fournissant une entrée d'activation indépendante de RTK.

2
Génération PIP3 et opposition PTEN

La p110α localisée dans la membrane catalyse la phosphorylation de PIP2 → PIP3 en position D3. PTEN contrecarre cela en déphosphorylant PIP3 → PIP2. Le niveau de PIP3 à l'état d'équilibre reflète l'équilibre dynamique entre les activités PI3K et PTEN – perturbé par la mutation PIK3CA ou la perte de PTEN.

3
Recrutement et activation de l'AKT

PIP3 recrute AKT via son domaine d'homologie pleckstrine (PH), provoquant un changement conformationnel. PDK1 (également recruté par PIP3) phosphoryle AKT Thr308 (boucle en T, activation partielle). mTORC2 phosphoryle Ser473 (motif hydrophobe, activation complète et spécificité FOXO).

4
Phosphorylation du substrat AKT

L'AKT actif phosphoryle BAD (Ser136, bloquant l'apoptose), MDM2 (Ser166/186, dégradant p53), TSC2 (Thr1462, activant mTORC1), GSK3β (Ser9, stabilisant la cycline D1 et MYC) et FOXO1/3a (Thr24/Ser256, bloquant le BIM pro-apoptotique et p27 transcription).

5
Activation mTORC1 de la synthèse des protéines

L'inactivation de TSC2 médiée par l'AKT permet à RHEB-GTP d'activer mTORC1 à la surface lysosomale. mTORC1 phosphoryle S6K1 (Thr389) et 4EBP1 (sites multiples), conduisant à la biogenèse des ribosomes et à la traduction dépendante de la coiffe des ARNm favorisant la croissance.

6
Rétroaction négative S6K1 vers IRS-1

S6K1 activé par mTORC1 phosphoryle IRS-1 au niveau des résidus sérine inhibiteurs, réduisant le signal du récepteur de l'insuline → PI3K. Cette rétroaction négative limite l'amplitude de la voie mais active paradoxalement l'AKT lorsque mTORC1 est bloqué par la rapamycine/évérolimus – la base mécanistique de l'activation compensatoire de l'AKT sur les inhibiteurs de mTOR.

Pertinence pour la maladie

Les mutations PIK3CA surviennent dans environ 30 % des cancers du sein HR+ et constituent l’altération oncogène exploitable la plus courante dans cette maladie. La perte de PTEN affecte environ 30 % des glioblastomes et des cancers de la prostate. La voie entraîne le cancer à travers quatre mécanismes principaux : la résistance apoptotique médiée par l'AKT (phosphorylation BAD), la synthèse et la prolifération des protéines pilotées par mTORC1, la suppression de p53 médiée par MDM2 et l'inhibition de FOXO3a empêchant l'expression des gènes pro-apoptotiques.

Implications thérapeutiques

L'alpelisib (inhibiteur de PI3Kα) + fulvestrant est approuvé pour le cancer du sein HR+/HER2− mutant PIK3CA. Capivasertib (inhibiteur pan-AKT) + fulvestrant est approuvé pour le cancer du sein HR+ altéré par AKT1/PIK3CA/PTEN. L'évérolimus (inhibiteur de mTORC1) est approuvé pour le RCC, le cancer du sein et les TNE pancréatiques, mais provoque une activation paradoxale de l'AKT via un soulagement du feedback IRS-1. Les inhibiteurs doubles PI3K/mTOR (gédatolisib) visent à bloquer les deux bras simultanément.

Questions courantes

Pourquoi l'inhibition de mTOR par l'évérolimus active-t-elle paradoxalement l'AKT ?

mTORC1 → S6K1 → IRS-1 crée une boucle de rétroaction négative : S6K1 phosphoryle IRS-1 au niveau des sérines inhibitrices, réduisant ainsi le recrutement de PI3K vers le récepteur de l'insuline. Lorsque l'évérolimus bloque mTORC1/S6K1, ce retour est soulagé, permettant une signalisation PI3K → AKT plus forte. Le résultat est la phosphorylation de l’AKT Thr308 et l’activation de FOXO3a – s’opposant potentiellement à l’effet antiprolifératif de l’inhibition de mTOR.

Qu'est-ce qui distingue l'alpelisib des inhibiteurs pan-PI3K ?

L'alpelisib (BYL719) inhibe sélectivement PI3Kα (p110α), l'isoforme codée par PIK3CA. Les inhibiteurs de Pan-PI3K qui bloquent également la PI3Kδ (enrichie en lymphocytes) provoquent une immunosuppression et une colite limitant la dose. La sélectivité PI3Kα de l'alpelisib réduit la toxicité immunologique tout en ciblant l'isoforme spécifique mutée dans le cancer du sein – la base de son indice thérapeutique supérieur dans la maladie mutante PIK3CA.

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Références

  1. 1Fruman DA, et al. (2017). La voie PI3K dans les maladies humaines. Cellule. PubMed 28802002
  2. 2Engelman JA, Luo J, Cantley LC (2006). L'évolution des phosphatidylinositol 3-kinases en tant que régulateurs de la croissance et du métabolisme. Nat Rév Genet. PubMed 16847462
  3. 3Laplante M, Sabatini DM (2012). Signalisation mTOR dans le contrôle de la croissance et les maladies. Cellule. PubMed 22649782
  4. 4Samuels Y, Ericson K (2006). PI3K oncogène et son rôle dans le cancer. Opinion actuelle Oncol. PubMed 19460998