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Caminho de sinalização PI3K/AKT/mTOR

A via PI3K/AKT/mTOR integra sinais de fator de crescimento, nutrientes e energia para regular a sobrevivência, o crescimento e o metabolismo celular. O câncer pode aumentar a saída da via em diferentes nós: mutações do hotspot PIK3CA podem ativar a subunidade catalítica p110α, a perda de PTEN pode reduzir a remoção do sinal lipídico PIP3, AKT1 E17K pode alterar o recrutamento da membrana e alterações no receptor ou RAS podem fornecer entrada a montante. Esses eventos convergem parcialmente, mas não são biológica ou clinicamente intercambiáveis.

Resposta Rápida

A ativação de RTK recruta o heterodímero PI3Kα (p110α–p85) para a membrana, onde p110α fosforila PIP2→PIP3. PTEN se opõe a esta reação desfosforilando PIP3 → PIP2. PIP3 recruta AKT através do seu domínio PH; PDK1 fosforila AKT Thr308 e mTORC2 fosforila Ser473 para ativação completa de AKT. AKT então fosforila> 100 substratos - incluindo TSC2 (ativando mTORC1), MDM2 (degradando p53), BAD (bloqueando a apoptose) e GSK3β (estabilizando MYC) - criando um nexo central de proliferação e sobrevivência.

Visão Geral do Mecanismo

A ativação de RTK recruta o heterodímero PI3Kα (p110α–p85) para a membrana, onde p110α fosforila PIP2→PIP3. PTEN se opõe a esta reação desfosforilando PIP3 → PIP2. PIP3 recruta AKT através do seu domínio PH; PDK1 fosforila AKT Thr308 e mTORC2 fosforila Ser473 para ativação completa de AKT. AKT então fosforila> 100 substratos - incluindo TSC2 (ativando mTORC1), MDM2 (degradando p53), BAD (bloqueando a apoptose) e GSK3β (estabilizando MYC) - criando um nexo central de proliferação e sobrevivência.

Caminho PI3K/AKT/mTOR

RTK / KRASativador a montantePI3K-p110αPIK3CAPIP3AKTAKT1 · AKT2 · AKT3mTORC1PTENS6K1→ Feedback do IRS-14EBP1traduçãonegativocomentários
quinase/sinalizaçãooncogenesupressor de tumorsaída celularinibe

Caminho passo a passo

1
Ativação RTK de PI3Kα

RTKs ligados ao ligante (EGFR, HER2, IGF1R) fosforilam resíduos de tirosina que recrutam domínios SH2 de p85, aliviando a inibição de p110α mediada por p85. Simultaneamente, o GTP-KRAS liga-se diretamente ao p110α RBD, fornecendo uma entrada de ativação independente do RTK.

2
Geração PIP3 e Oposição PTEN

A p110α localizada na membrana catalisa a fosforilação de PIP2→PIP3 na posição D3. PTEN combate isso desfosforilando PIP3 → PIP2. O nível PIP3 em estado estacionário reflete o equilíbrio dinâmico entre as atividades PI3K e PTEN – interrompido pela mutação PIK3CA ou perda de PTEN.

3
Recrutamento e Ativação AKT

PIP3 recruta AKT através de seu domínio de homologia de pleckstrin (PH), causando uma mudança conformacional. PDK1 (também recrutado por PIP3) fosforila AKT Thr308 (T-loop, ativação parcial). mTORC2 fosforila Ser473 (motivo hidrofóbico, ativação total e especificidade FOXO).

4
Fosforilação do Substrato AKT

AKT ativa fosforila BAD (Ser136, bloqueando a apoptose), MDM2 (Ser166/186, degradando p53), TSC2 (Thr1462, ativando mTORC1), GSK3β (Ser9, estabilizando ciclina D1 e MYC) e FOXO1/3a (Thr24/Ser256, bloqueando BIM pró-apoptótico e transcrição p27).

5
Ativação mTORC1 da síntese de proteínas

A inativação de TSC2 mediada por AKT permite que RHEB-GTP ative mTORC1 na superfície lisossomal. mTORC1 fosforila S6K1 (Thr389) e 4EBP1 (múltiplos locais), conduzindo a biogênese do ribossomo e a tradução dependente de cap de mRNAs promotores de crescimento.

6
Feedback negativo de S6K1 para IRS-1

S6K1 ativado por mTORC1 fosforila IRS-1 em resíduos de serina inibitórios, reduzindo o sinal do receptor de insulina → PI3K. Este feedback negativo limita a amplitude da via, mas paradoxalmente ativa a AKT quando o mTORC1 é bloqueado pela rapamicina/everolimus – a base mecanística para a ativação compensatória da AKT nos inibidores da mTOR.

Relevância da Doença

Mutações PIK3CA ocorrem em ~30% dos cânceres de mama HR+ e são a alteração oncogênica acionável mais comum nesta doença. A perda de PTEN afeta aproximadamente 30% dos glioblastomas e câncer de próstata. A via conduz o câncer através de quatro mecanismos principais: resistência apoptótica mediada por AKT (fosforilação BAD), síntese e proliferação de proteínas dirigida por mTORC1, supressão de p53 mediada por MDM2 e inibição de FOXO3a prevenindo a expressão gênica pró-apoptótica.

Implicações terapêuticas

Alpelisibe (inibidor de PI3Kα) + fulvestrant é aprovado para câncer de mama HR+/HER2− mutante PIK3CA. Capivasertib (inibidor pan-AKT) + fulvestrant foi aprovado para câncer de mama HR+ alterado por AKT1/PIK3CA/PTEN. Everolimus (inibidor mTORC1) é aprovado para CCR, câncer de mama e TNEs pancreáticos, mas causa ativação paradoxal de AKT por meio de alívio de feedback IRS-1. Os inibidores duplos PI3K/mTOR (gedatolisibe) visam bloquear ambos os braços simultaneamente.

Perguntas Comuns

Por que a inibição de mTOR com everolimus ativa AKT paradoxalmente?

mTORC1 → S6K1 → IRS-1 cria um ciclo de feedback negativo: S6K1 fosforila IRS-1 em serinas inibitórias, reduzindo o recrutamento de PI3K para o receptor de insulina. Quando o everolimus bloqueia mTORC1/S6K1, esse feedback é aliviado, permitindo uma sinalização PI3K→AKT mais forte. O resultado é a fosforilação do AKT Thr308 e a ativação do FOXO3a – potencialmente opondo-se ao efeito antiproliferativo da inibição do mTOR.

O que distingue o alpelisibe dos inibidores pan-PI3K?

Alpelisibe (BYL719) inibe seletivamente PI3Kα (p110α), a isoforma codificada por PIK3CA. Os inibidores Pan-PI3K que também bloqueiam o PI3Kδ (enriquecido em linfócitos) causam supressão imunológica limitante da dose e colite. A seletividade PI3Kα do Alpelisib reduz a toxicidade imunológica ao mesmo tempo que visa a isoforma específica mutada no cancro da mama – a base para o seu índice terapêutico superior na doença mutante PIK3CA.

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Referências

  1. 1Fruman DA, et al. (2017). O Caminho PI3K em Doenças Humanas. Célula. PubMed 28802002
  2. 2Engelman JA, Luo J, Cantley LC (2006). A evolução das fosfatidilinositol 3-quinases como reguladores do crescimento e do metabolismo. Nat Rev Genet. PubMed 16847462
  3. 3Laplante M, Sabatini DM (2012). sinalização mTOR no controle de crescimento e doenças. Célula. PubMed 22649782
  4. 4Samuels Y, Ericson K (2006). PI3K oncogênica e seu papel no câncer. Atual Opin Oncol. PubMed 19460998