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Vías de señalizaciónGuía de piedra angular

Ruta de señalización RAS/MAPK

La cascada RAS/RAF/MEK/ERK (MAPK) es una de las vías de señalización proliferativa más antiguas y conservadas en eucariotas, desde levaduras hasta humanos. Las mutaciones KRAS, BRAF o NRAS, cada una de las cuales activa constitutivamente la vía en diferentes nodos, están presentes colectivamente en aproximadamente el 40% de todos los cánceres humanos. La vía impulsa la transcripción de genes proliferativos (ciclina D1, MYC, FOS, JUN) y genes de supervivencia (miembros de la familia BCL2), lo que la convierte en un eje oncogénico central y un objetivo terapéutico de alta prioridad.

Respuesta Rápida

La activación de RTK recluta GRB2-SOS en la membrana, donde SOS cataliza el intercambio GDP→GTP en RAS. GTP-RAS se une a los dominios RBD BRAF (y CRAF), promoviendo la dimerización de RAF y la activación de la quinasa. RAF fosforila MEK1/2, que fosforila dualmente ERK1/2. La ERK nuclear activa los factores de transcripción (ELK1, FOS, JUN, MYC), mientras que la ERK citoplásmica activa las quinasas RSK y MNK para el control traslacional y la biogénesis de los ribosomas.

Descripción general del mecanismo

La activación de RTK recluta GRB2-SOS en la membrana, donde SOS cataliza el intercambio GDP→GTP en RAS. GTP-RAS se une a los dominios RBD BRAF (y CRAF), promoviendo la dimerización de RAF y la activación de la quinasa. RAF fosforila MEK1/2, que fosforila dualmente ERK1/2. La ERK nuclear activa los factores de transcripción (ELK1, FOS, JUN, MYC), mientras que la ERK citoplásmica activa las quinasas RSK y MNK para el control traslacional y la biogénesis de los ribosomas.

Cascada de señalización RAS/MAPK

Factor de crecimiento RTKGRB2 / SOS1adaptador · FMAMKRASG12C · G12D · G12VBRAF / CRAFMEK1/2ERK1/2NF1RasGAP
quinasa/señalizaciónoncogénsupresor de tumoressalida celularinhibe

Camino paso a paso

1
Activación del receptor tirosina quinasa

La unión del factor de crecimiento induce la dimerización de RTK y la transautofosforilación. Las fosfotirosinas reclutan GRB2 (a través de SH2) unido constitutivamente a SOS GEF. El complejo GRB2-SOS está localizado en la membrana y está ubicado para acceder al RAS anclado a la membrana.

2
Activación de RAS mediada por SOS

SOS cataliza el intercambio PIB→GTP en KRAS (y HRAS, NRAS). GTP-RAS sufre un cambio conformacional en los bucles de interruptor I y II, creando una superficie de unión efectora con alta afinidad por los dominios RAF RBD.

3
Dimerización y activación de RAF

GTP-RAS recluta BRAF y CRAF en la membrana. La heterodimerización BRAF-CRAF o la homodimerización BRAF alivia los contactos autoinhibidores 14-3-3 en Ser365/Ser729, lo que permite la activación del dominio quinasa. BRAF V600E omite este paso por completo y señala como un monómero constitutivamente activo.

4
Fosforilación de MEK

La RAF activa fosforila MEK1 en Ser218/Ser222 y MEK2 en Ser222/Ser226. MEK es una quinasa de doble especificidad: debe fosforilar tanto Thr como Tyr en ERK. La estrecha especificidad de sustrato de MEK (sólo ERK) hace que los inhibidores de MEK sean muy específicos.

5
Activación de ERK y translocación nuclear

Fosfo-MEK fosforila dualmente ERK1 en Thr202/Tyr204 y ERK2 en Thr185/Tyr187. La ERK activa se dimeriza y se traslada al núcleo, donde fosforila los factores de transcripción ELK1, MYC, FOS y RSK. La producción de ERK nuclear impulsa la expresión de ciclina D1, MYC y proteínas antiapoptóticas.

6
Retroalimentación negativa de ERK

ERK fosforila SOS1 en múltiples serinas, promoviendo la disociación de GRB2 y la inactivación de SOS. ERK también fosforila BRAF y CRAF en sitios inhibidores, creando retroalimentación negativa que limita la amplitud. Las mutaciones oncogénicas de KRAS/BRAF alteran parcialmente estos mecanismos de retroalimentación, manteniendo la producción máxima de ERK.

Relevancia de la enfermedad

KRAS está mutado en ~90 % de los adenocarcinomas pancreáticos, ~40 % de los colorrectales y ~25 % de los adenocarcinomas de pulmón, lo que en conjunto lo convierte en el oncogén mutado con mayor frecuencia en los tumores sólidos. BRAF V600E impulsa aproximadamente el 50 % de los melanomas, aproximadamente el 60 % de los cánceres papilares de tiroides y aproximadamente el 10 % de los cánceres colorrectales. Las mutaciones en NRAS ocurren en aproximadamente 20% de los melanomas. La ubicuidad de la activación de la vía RAS/MAPK significa que casi la mitad de todos los pacientes con cáncer tienen un tumor con una mutación directa en esta cascada.

Implicaciones terapéuticas

La terapia dirigida a BRAF V600E (dabrafenib + trametinib) logra tasas de respuesta de ~70 % en melanoma con una mediana de SSP de ~12 a 15 meses. Los inhibidores de KRAS G12C (sotorasib, adagrasib) logran tasas de respuesta de ~35 a 40% en el NSCLC. Los inhibidores de MEK (trametinib, cobimetinib, binimetinib) se utilizan en combinación con inhibidores de BRAF para prevenir la activación paradójica de ERK. Los inhibidores de RAS dirigidos a G12D y otras mutaciones se encuentran en ensayos clínicos, lo que podría ampliar la capacidad de ataque al cáncer de páncreas.

Preguntas comunes

¿Por qué los inhibidores de BRAF requieren una terapia combinada con inhibidores de MEK?

Los inhibidores de BRAF (vemurafenib, dabrafenib) activan paradójicamente ERK en células RAS de tipo salvaje al promover la heterodimerización BRAF-CRAF. BRAF unido al fármaco actúa como un "activador" en el dímero asimétrico, transactivando CRAF y evitando el monómero unido al fármaco. Agregar un inhibidor de MEK (trametinib) posteriormente previene esta activación paradójica de ERK y retrasa la resistencia.

¿Cuál es la diferencia entre la focalización KRAS G12C y G12D?

Los inhibidores de G12C (sotorasib, adagrasib) explotan la cisteína única en la posición 12, formando covalentemente un enlace que bloquea KRAS en el estado inactivo unido al PIB. G12D (la mutación KRAS más común, dominante en el cáncer de páncreas) carece de esta cisteína. Los inhibidores de G12D que utilizan estrategias covalentes no covalentes o alternativas se encuentran en desarrollo clínico temprano, y MRTX1133 muestra una actividad preclínica prometedora.

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Referencias

  1. 1Hacia abajo J (2003). Dirigirse a las vías de señalización RAS en la terapia del cáncer. Cáncer Rev. Nacional. PubMed 12724731
  2. 2Simanshu DK, y col. (2017). Proteínas RAS y sus reguladores en enfermedades humanas. Celda. PubMed 28712574
  3. 3Canon J, y otros. (2019). El inhibidor clínico de KRAS (G12C) AMG 510 impulsa la inmunidad antitumoral.. Naturaleza. PubMed 31666701
  4. 4Samatar AA, Poulikakos PI (2014). Dirigirse a la señalización RAS-ERK en el cáncer: promesas y desafíos. Descubrimiento de Drogas de Rev. Nacional. PubMed 25079552