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Vía de señalización PI3K/AKT/mTOR

La vía PI3K/AKT/mTOR integra señales de factor de crecimiento, nutrientes y energía para regular la supervivencia, el crecimiento y el metabolismo celular. El cáncer puede aumentar la salida de la vía en diferentes nodos: las mutaciones del punto de acceso PIK3CA pueden activar la subunidad catalítica p110α, la pérdida de PTEN puede reducir la eliminación de la señal lipídica PIP3, AKT1 E17K puede cambiar el reclutamiento de la membrana y las alteraciones del receptor o RAS pueden proporcionar información ascendente. Estos eventos convergen en parte, pero no son biológica o clínicamente intercambiables.

Respuesta Rápida

La activación de RTK recluta el heterodímero PI3Kα (p110α-p85) a la membrana, donde p110α fosforila PIP2→PIP3. PTEN se opone a esta reacción desfosforilando PIP3→PIP2. PIP3 recluta AKT a través de su dominio PH; PDK1 fosforila AKT Thr308 y mTORC2 fosforila Ser473 para la activación completa de AKT. Luego, AKT fosforila> 100 sustratos, incluido TSC2 (activando mTORC1), MDM2 (degradando p53), BAD (bloqueando la apoptosis) y GSK3β (estabilizando MYC), creando un nexo central de proliferación y supervivencia.

Descripción general del mecanismo

La activación de RTK recluta el heterodímero PI3Kα (p110α-p85) a la membrana, donde p110α fosforila PIP2→PIP3. PTEN se opone a esta reacción desfosforilando PIP3→PIP2. PIP3 recluta AKT a través de su dominio PH; PDK1 fosforila AKT Thr308 y mTORC2 fosforila Ser473 para la activación completa de AKT. Luego, AKT fosforila> 100 sustratos, incluido TSC2 (activando mTORC1), MDM2 (degradando p53), BAD (bloqueando la apoptosis) y GSK3β (estabilizando MYC), creando un nexo central de proliferación y supervivencia.

Vía PI3K/AKT/mTOR

RTK / KRASactivador aguas arribaPI3K-p110αPIK3CAPIP3AKTAKT1 · AKT2 · AKT3mTORC1PTENS6K1→ Comentarios del IRS-14EBP1traducciónnegativoretroalimentación
quinasa/señalizaciónoncogénsupresor de tumoressalida celularinhibe

Camino paso a paso

1
Activación RTK de PI3Kα

Las RTK unidas a ligando (EGFR, HER2, IGF1R) fosforilan residuos de tirosina que reclutan dominios SH2 de p85, aliviando la inhibición de p110α mediada por p85. Simultáneamente, GTP-KRAS se une directamente a p110α RBD, proporcionando una entrada de activación independiente de RTK.

2
Generación PIP3 y Oposición PTEN

La p110α localizada en la membrana cataliza la fosforilación de PIP2→PIP3 en la posición D3. PTEN contrarresta esto desfosforilando PIP3 → PIP2. El nivel de PIP3 en estado estacionario refleja el equilibrio dinámico entre las actividades de PI3K y PTEN, interrumpido por la mutación de PIK3CA o la pérdida de PTEN.

3
Reclutamiento y Activación de AKT

PIP3 recluta AKT a través de su dominio de homología de pleckstrina (PH), provocando un cambio conformacional. PDK1 (también reclutado por PIP3) fosforila AKT Thr308 (bucle T, activación parcial). mTORC2 fosforila Ser473 (motivo hidrofóbico, activación completa y especificidad FOXO).

4
Fosforilación del sustrato de AKT

La AKT activa fosforila BAD (Ser136, que bloquea la apoptosis), MDM2 (Ser166/186, que degrada p53), TSC2 (Thr1462, que activa mTORC1), GSK3β (Ser9, que estabiliza la ciclina D1 y MYC) y FOXO1/3a (Thr24/Ser256, que bloquea la proapoptótica). BIM y transcripción de p27).

5
Activación de mTORC1 de la síntesis de proteínas

La inactivación de TSC2 mediada por AKT permite que RHEB-GTP active mTORC1 en la superficie lisosomal. mTORC1 fosforila S6K1 (Thr389) y 4EBP1 (múltiples sitios), impulsando la biogénesis de ribosomas y la traducción dependiente de la capa de ARNm que promueven el crecimiento.

6
Retroalimentación negativa S6K1 al IRS-1

S6K1 activado por mTORC1 fosforila el IRS-1 en los residuos de serina inhibidores, reduciendo la señal del receptor de insulina → PI3K. Esta retroalimentación negativa limita la amplitud de la vía, pero paradójicamente activa AKT cuando mTORC1 es bloqueado por rapamicina/everolimus, la base mecanicista para la activación compensatoria de AKT en inhibidores de mTOR.

Relevancia de la enfermedad

Las mutaciones PIK3CA ocurren en ~30% de los cánceres de mama HR+ y son la alteración oncogénica procesable más común en esta enfermedad. La pérdida de PTEN afecta a ~30% de los glioblastomas y cánceres de próstata. La vía impulsa el cáncer a través de cuatro mecanismos centrales: resistencia apoptótica mediada por AKT (fosforilación BAD), síntesis y proliferación de proteínas impulsadas por mTORC1, supresión de p53 mediada por MDM2 e inhibición de FOXO3a que previene la expresión del gen proapoptótico.

Implicaciones terapéuticas

Alpelisib (inhibidor de PI3Kα) + fulvestrant está aprobado para el cáncer de mama HR+/HER2− con mutación PIK3CA. Capivasertib (inhibidor de pan-AKT) + fulvestrant está aprobado para el cáncer de mama HR+ alterado por AKT1/PIK3CA/PTEN. El everolimus (inhibidor de mTORC1) está aprobado para el CCR, el cáncer de mama y los NET pancreáticos, pero provoca una activación paradójica de AKT a través del alivio de la retroalimentación del IRS-1. Los inhibidores duales de PI3K/mTOR (gedatolisib) tienen como objetivo bloquear ambos brazos simultáneamente.

Preguntas comunes

¿Por qué la inhibición de mTOR con everolimus activa paradójicamente AKT?

mTORC1 → S6K1 → IRS-1 crea un circuito de retroalimentación negativa: S6K1 fosforila IRS-1 en las serinas inhibidoras, lo que reduce el reclutamiento de PI3K en el receptor de insulina. Cuando everolimus bloquea mTORC1/S6K1, esta retroalimentación se alivia, lo que permite una señalización PI3K→AKT más fuerte. El resultado es la fosforilación de AKT Thr308 y la activación de FOXO3a, lo que potencialmente se opone al efecto antiproliferativo de la inhibición de mTOR.

¿Qué distingue al alpelisib de los inhibidores de pan-PI3K?

Alpelisib (BYL719) inhibe selectivamente PI3Kα (p110α), la isoforma codificada por PIK3CA. Los inhibidores de Pan-PI3K que también bloquean PI3Kδ (enriquecido en linfocitos) causan colitis y supresión inmune limitante de la dosis. La selectividad de PI3Kα de alpelisib reduce la toxicidad inmunológica mientras se dirige a la isoforma específica mutada en el cáncer de mama, la base de su índice terapéutico superior en la enfermedad con mutación PIK3CA.

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Referencias

  1. 1Fruman DA, et al. (2017). La vía PI3K en enfermedades humanas. Celda. PubMed 28802002
  2. 2Engelman JA, Luo J, Cantley LC (2006). La evolución de las fosfatidilinositol 3-quinasas como reguladores del crecimiento y el metabolismo.. Rev. Nacional Genet. PubMed 16847462
  3. 3Laplante M, Sabatini DM (2012). Señalización mTOR en el control del crecimiento y la enfermedad.. Celda. PubMed 22649782
  4. 4Samuels Y, Ericson K (2006). PI3K oncogénica y su papel en el cáncer. Opinión actual Oncol. PubMed 19460998